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Text File  |  1995-03-04  |  4.8 KB  |  84 lines
  1. ***************************************************
  2. * Glutamine amidotransferases class-I active site *
  3. ***************************************************
  4.  
  5. A large group of biosynthetic enzymes are able to  catalyze the removal of the
  6. ammonia group from glutamine and then to transfer this group to a substrate to
  7. form  a new   carbon-nitrogen  group.  This catalytic  activity  is  known  as
  8. glutamine amidotransferase (GATase) (EC 2.4.2.-) [1]. The GATase domain exists
  9. either as a separate  polypeptidic subunit or  as part of a larger polypeptide
  10. fused in  different  ways  to a  synthase domain.  On  the  basis  of sequence
  11. similarities two classes of GATase domains have been identified [2,3]: class-I
  12. (also known as trpG-type) and  class-II  (also  known  as  purF-type). Class-I
  13. GATase domains have been found in the following enzymes:
  14.  
  15.  - The second  component of anthranilate  synthase (AS) (EC 4.1.3.27) [4].  AS
  16.    catalyzes the biosynthesis  of  anthranilate from chorismate and glutamine.
  17.    AS is generally a  dimeric  enzyme:  the  first  component  can  synthesize
  18.    anthranilate using ammonia  rather  than  glutamine,  whereas  component II
  19.    provides the GATase  activity.   In some bacteria and in fungi  the  GATase
  20.    component of AS is  part  of a  multifunctional protein that also catalyzes
  21.    other steps of the biosynthesis of tryptophan.
  22.  - The second component of 4-amino-4-deoxychorismate (ADC) synthase (EC 4.1.3.
  23.    -), a dimeric  prokaryotic  enzyme  that   function  in  the  pathway  that
  24.    catalyzes the biosynthesis of para-aminobenzoate (PABA) from chorismate and
  25.    glutamine.  The second  component (gene pabA)  provides the GATase activity
  26.    [4].
  27.  - CTP synthase (EC 6.3.4.2). CTP synthase catalyzes the final reaction in the
  28.    biosynthesis of pyrimidine, the ATP-dependent formation of CTP from UTP and
  29.    glutamine. CTP synthase is a single chain enzyme that contains two distinct
  30.    domains; the GATase domain is in the C-terminal section [2].
  31.  - GMP synthase (glutamine-hydrolyzing) (EC 6.3.5.2).  GMP synthase  catalyzes
  32.    the   ATP-dependent  formation  of  GMP  from  xanthosine 5'-phosphate  and
  33.    glutamine. GMP synthase is a single chain enzyme that contains two distinct
  34.    domains; the GATase domain is in the N-terminal section [5].
  35.  - Glutamine-dependent carbamoyl-phosphate synthase  (EC 6.3.5.5) (GD-CPSase);
  36.    an enzyme  involved in  both arginine and pyrimidine biosynthesis and which
  37.    catalyzes the ATP-dependent formation of carbamoyl phosphate from glutamine
  38.    and carbon dioxide.  In bacteria GD-CPSase is composed of two subunits: the
  39.    large chain (gene carB) provides the CPSase activity, while the small chain
  40.    (gene carA) provides the GATase activity.  In yeast  the enzyme involved in
  41.    arginine biosynthesis is also composed of two subunits:  CPA1 (GATase), and
  42.    CPA2 (CPSase).  In most eukaryotes,  the  first  three steps  of pyrimidine
  43.    biosynthesis are  catalyzed by a large multifunctional enzyme  (called URA2
  44.    in yeast, rudimentary in Drosophila, and CAD in mammals). The GATase domain
  45.    is located at the N-terminal extremity of this polyprotein [6].
  46.  - Phosphoribosylformylglycinamidine synthase II (EC 6.3.5.3),  an enzyme that
  47.    catalyzes the  fourth  step in the biosynthesis of purines. In some species
  48.    of bacteria, FGAM  synthase  II  is composed of two subunits: a small chain
  49.    (gene purQ)  which  provides  the  GATase  activity and a large chain (gene
  50.    purL) which provides the aminator activity.
  51.  - The histidine amidotransferase hisH, an  enzyme  that  catalyzes  the fifth
  52.    step in the biosynthesis of histidine in prokaryotes.
  53.  
  54. In the second component of AS  a  cysteine  has been shown [7] to be essential
  55. for the amidotransferase activity.    The sequence around this residue is well
  56. conserved in all  the  above  GATase  domains and  can  be used as a signature
  57. pattern for class-I GATase.
  58.  
  59. -Consensus pattern: [PA]-[LIVMFYT]-[LIVMFY]-G-[LIVMFY]-C-[LIVMFYN]-G-x-[QE]-x-
  60.                     [LIVMFA]
  61.                     [C is the active site residue]
  62. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  63. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  64.  
  65. -Note: in the  first position of  the pattern Pro is found in all cases except
  66.  in the slime mold GD-CPSase where it is replaced by Ala.
  67.  
  68. -Last update: June 1994 / Pattern and text revised.
  69.  
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